1 Frage zu Immunaffinität

Die Immunaffinitätschromatographie ist eine biochemische Methode, die zur Reinigung und Isolierung spezifischer Moleküle, insbesondere Proteine, verwendet wird. Dabei wird die hohe Spezifität der Antigen-Antikörper-Bindung genutzt. ### Funktionsweise: 1. **Säulenpräparation**: Eine Säule wird mit einem festen Trägermaterial gefüllt, an das spezifische Antikörper kovalent gebunden sind. 2. **Probenaufgabe**: Eine Lösung, die das Zielmolekül (Antigen) enthält, wird durch die Säule geleitet. 3. **Bindung**: Das Zielmolekül bindet spezifisch an die Antikörper auf der Säule, während andere Moleküle durch die Säule hindurchfließen. 4. **Waschen**: Die Säule wird gewaschen, um unspezifisch gebundene Moleküle zu entfernen. 5. **Elution**: Das gebundene Zielmolekül wird durch Änderung der Bedingungen (z.B. pH-Wert, Salzkonzentration) von den Antikörpern gelöst und gesammelt. ### Einsatzgebiete: - **Reinigung von Proteinen**: Besonders nützlich für die Isolierung von Enzymen, Hormonen und anderen Proteinen aus komplexen Gemischen. - **Diagnostik**: Zur Identifizierung und Quantifizierung spezifischer Proteine in biologischen Proben. - **Forschung**: Zur Untersuchung von Protein-Protein-Interaktionen und zur Charakterisierung von Antigenen. ### Beispiele für gereinigte Substanzen: - **Enzyme**: Wie z.B. DNA-Polymerasen. - **Hormone**: Wie Insulin. - **Antikörper**: Monoklonale und polyklonale Antikörper. - **Rezeptoren**: Zelloberflächenrezeptoren. Diese Methode ist besonders wertvoll, wenn eine hohe Reinheit und Spezifität des Zielmoleküls erforderlich ist.