4 Fragen zu Proteinkomplex

Symmetrische Proteinkomplexe können verschiedene Symmetriearten aufweisen, die in der Strukturbiologie von Bedeutung sind. Die häufigsten Symmetriearten sind: 1. **C1-Symmetrie**: Keine Symmetrie, die Struktur ist asymmetrisch. 2. **C2-Symmetrie**: Eine Drehachse, die eine 180-Grad-Drehung ermöglicht. 3. **D2-Symmetrie**: Zwei Drehachsen, die senkrecht zueinander stehen. 4. **C3-Symmetrie**: Eine Drehachse, die eine 120-Grad-Drehung ermöglicht. 5. **D3-Symmetrie**: Eine Kombination aus C3-Symmetrie mit zusätzlichen senkrechten Drehachsen. 6. **C4-Symmetrie**: Eine Drehachse, die eine 90-Grad-Drehung ermöglicht. 7. **D4-Symmetrie**: Eine Kombination aus C4-Symmetrie mit zusätzlichen senkrechten Drehachsen. 8. **Icosahdrale Symmetrie (I)**: Eine hochsymmetrische Struktur mit 20 gleichseitigen Dreiecken, häufig in Virusstrukturen zu finden. 9. **C5- und D5-Symmetrie**: Fünf- und deren Kombinationen, die in bestimmten komplexen Strukturen vorkommen. Diese Symmetriearten sind wichtig für das Verständnis der Funktion und Stabilität von Proteinkomplexen sowie für deren Interaktionen mit anderen Molekülen.

Zwei wichtige Proteinkomplexe, die das TATA-Box-Binding-Protein (TBP) enthalten, sind der Transkriptionsfaktor IID (TFIID) und der Transkriptionsfaktor IIB (TFIIB). 1. **TFIID**: Dieser Komplex besteht aus TBP und mehreren TAFs (TBP-assoziierte Faktoren). TFIID bindet an die TATA-Box, eine spezifische DNA-Sequenz, die in vielen Promotoren von eukaryotischen Genen vorkommt. Durch die Bindung von TFIID an die TATA-Box wird die DNA lokal entwunden, was die Rekrutierung weiterer Transkriptionsfaktoren und der RNA-Polymerase II ermöglicht. TFIID spielt somit eine zentrale Rolle bei der Initiation der Transkription. 2. **TFIIB**: Dieser Transkriptionsfaktor interagiert direkt mit TFIID und der RNA-Polymerase II. TFIIB bindet an die DNA in der Nähe des Promotors und hilft, die RNA-Polymerase II an den Initiationsort zu positionieren. Es vermittelt auch die Wechselwirkung zwischen der RNA-Polymerase und dem TFIID-Komplex, was für den Start der Transkription entscheidend ist. Zusammen ermöglichen diese Komplexe die präzise Regulation der Genexpression, indem sie die Transkription von DNA in RNA steuern.

Die Atmungskette, auch Elektronentransportkette genannt, besteht aus einer Reihe von Proteinkomplexen, die in der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert sind. Diese Komplexe sind: 1. **Komplex I (NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase)**: Dieser Komplex oxidiert NADH zu NAD⁺ und überträgt Elektronen auf Ubichinon (Coenzym Q), wobei Protonen in den Intermembranraum gepumpt werden. 2. **Komplex II (Succinat:Ubichinon-Oxidoreduktase)**: Hier werden Elektronen von Succinat auf Ubichinon übertragen, ohne dass Protonen gepumpt werden. 3. **Komplex III (Ubichinol:Cytochrom c-Oxidoreduktase)**: Dieser Komplex überträgt Elektronen von Ubichinol (reduziertes Ubichinon) auf Cytochrom c und pumpt Protonen in den Intermembranraum. 4. **Komplex IV (Cytochrom c-Oxidase)**: Elektronen werden von Cytochrom c auf molekularen Sauerstoff übertragen, der zu Wasser reduziert wird. Dabei werden Protonen in den Intermembranraum gepumpt. 5. **ATP-Synthase (Komplex V)**: Dieser Komplex nutzt den Protonengradienten, der durch die vorherigen Komplexe aufgebaut wurde, um ATP aus ADP und anorganischem Phosphat zu synthetisieren. Diese Komplexe arbeiten zusammen, um einen Protonengradienten über die innere Mitochondrienmembran zu erzeugen, der letztlich zur Synthese von ATP führt.

Der Proteinkomplex für die ATP-Synthase heißt F-ATPase oder F1F0-ATPase.