3 Fragen zu Untereinheit

Ribosomale Untereinheiten bestehen aus einer Kombination von ribosomalen RNA-Molekü (rRNA) und Proteinen. Bei Eukaryoten gibt es zwei Haupttypen von ribosomalen Untereinheiten: die große Untereinheit (60S) und die kleine Untereinheit (40S). Die 60S-Untereinheit besteht aus etwa 49 Proteinen und drei rRNA-Molekülen, während die 40S-Untereinheit aus etwa 33 Proteinen und einer rRNA besteht. Bei Prokaryoten, wie Bakterien, sind die ribosomalen Untereinheiten ebenfalls in zwei Teile unterteilt: die große Untereinheit (50S) und die kleine Untereinheit (30S). Die 50S-Untereinheit enthält etwa 34 Proteine und zwei rRNA-Moleküle, während die 30S-Untereinheit aus etwa 21 Proteinen und einer rRNA besteht. Insgesamt variiert die Anzahl der Proteine je nach Organismus und Art der ribosomalen Untereinheit.

Proteinuntereinheiten sind einzelne Polypeptidketten, die zusammen ein funktionelles Protein bilden. Viele Proteine bestehen aus mehreren solcher Untereinheiten, die sich zu einem größeren Komplex zusammenlagern. Diese Untereinheiten können identisch oder unterschiedlich sein und werden oft als Monomere bezeichnet, wenn sie einzeln vorliegen. Wenn mehrere Untereinheiten zusammenkommen, spricht man von einem Oligomer oder einem Multimer. Ein bekanntes Beispiel ist das Hämoglobin, das aus vier Untereinheiten besteht.

Die alpha Untereinheit des G-Proteins wird durch den Austausch von GDP gegen GTP aktiviert. Dieser Austausch wird in der Regel durch die Bindung eines Liganden an einen G-Protein-gekoppelten Rezeptor (GPCR) an der Zellmembran ausgelöst. Wenn der Ligand an den Rezeptor bindet, verändert der Rezeptor seine Konformation und aktiviert das G-Protein, indem er den Austausch von GDP gegen GTP an der alpha Untereinheit fördert. Sobald die alpha Untereinheit GTP gebunden hat, trennt sie sich von der beta-gamma Untereinheit und kann dann verschiedene Effektorproteine in der Zelle aktivieren oder inhibieren.